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Como modelo experimental utilizamos a la enzima glicolítica triosafosfato isomerasa. La estructura tridimensional y las características cinéticas de la TPI de varias especies se conocen a detalle. En las especies mesófilas, la enzima activa es un dímero formado por dos subunidades idénticas, donde cada subunidad adopta la estructura de un barril formado por ocho unidades alfa/beta. El plegamiento al dímero activo requiere de un paso intramolecular, en el que los monómeros sin estructura adquieren una conformación capáz de reconocer a otro monómero, y un paso intermolecular, en el que los monómeros se asocian para formar la estructura biológicamente activa.
Nuestro interés particular, es determinar y caracterizar la ruta de plegamiento de la TPI de dos especies: Trypanosoma brucei y Sacharomyces cereviseae. La estructura tridimensional de estas enzimas es muy semejante, sin embargo existen diferencias en las regiones de la molécula que forman la interfase entre los dos monómeros. Resultados obtenidos por nuestro laboratorio en colaboración con R. Zubillaga (UAM-I) muestran diferencias en el patrón de plegamiento de estas enzimas, nuestro objetivo es cuantificar en términos energéticos, la estabilidad de los monómeros y del dímero, para correlacionar las diferencias en energía con las estructuras. A partir de estos estudios esperamos entender el mecanismo por el cual la TPI adopta una conformación activa.