Líneas de Investigación


Fisicoquímica de proteínas



Proyectos de Investigación


Caracterización termodinámica del desplegamiento de la triosafosfato isomerasa de Entamoeba histolytica.


Plegamiento e ingenieria en la interfase de la triosafosato isomerasa.


Caracterización termodinámica del desplegamiento de la cadena ligera lambda VI.


Mi grupo de investigación forma parte del Laboratorio de Fisicoquímica e Ingeniería de Proteínas del Departamento de Bioquímica, donde desarrollamos los proyectos mencionados:


1) Estabilidad y el mecanismo de plegamiento de la enzima dimérica Triosafosfato isomerasa (TIM). Exploramos el plegamiento y la relación estructura-estabilidad en las TIM de Saccharomyces cerevisiae y Entamoeba histolytica. Nos interesa analizar en términos energéticos, cinéticos y estructurales, los intermediarios presentes en el camino que lleva a las cadenas sin estructura a formar un dímero activo, esto es, determinar la ruta de plegamiento. Mediante la caracterización fisicoquímica del patrón de plegamiento de la TIM de varias especies esperamos correlacionar cambios energéticos con sus contrapartes estructurales y conocer el papel del plegamiento intramolecular e intermolecular en la formación del sitio activo.


2) Ingeniería de la interfase de la TIM mediante evolución dirigida y diseño in silico. Nuestro objetivo es aumentar la participación de los aminoácidos hidrofóbicos en esta región de la proteína y determinar el efecto de estas modificaciones en la estabilidad y en las constantes cinéticas de la asociación.


3) Caracterización del patrón de plegamiento del dominio variable de la cadena ligera λVI. Las amiloidosis de cadenas ligeras son un grupo de enfermedades asociadas al plegamiento incorrecto de las inmunoglobulinas. Nuestro objetivo es estudiar el desplegamiento de λVI inducido por urea y temperatura para caracterizar intermediarios de plegamiento y determinar su relación con el plegamiento patológico de esta proteína.



Publicaciones Recientes


Bello M, Pérez-Hernández G, Fernández-Velasco DA, Arreguín-Espinosa R, García-Hernández E. Energetics of bovine β-lactoglobulin homodimerization: effects of water sequestering on heat capacity change. Proteins. En prensa (2007).


Nájera H, Dagdug L, Fernández-VelascoDA. Diffusion in the association of triosephosphate isomerase. Biochim. Biophys. Acta 1774, 985-994 (2007).


Vázquez-Pérez AR, Fernández-Velasco DA. Pressure and denaturants in the unfolding of triosephosphate isomerase: The monomeric intermediates of the enzymes from Saccharomyces cerevisiae and Entamoeba histolytica. Biochemistry 46, 8624-8633 (2007).


Nájera H, Costas M, Fernández-Velasco DA. Thermodynamic characterization of yeast triosephosphate isomerase refolding. Insights into the interplay between function and stability as reasons for the oligomeric nature of the enzyme. Biochem. J. 370, 785-792, (2003).


Jiménez L, Fernández-Velasco DA, Willms K, Landa A. A comparative study of biochemical and Immunological properties of triosephosphate isomerase from Taenia solium and Sus scrofa. J. Parasitol. 89, 209-214 (2003).


Rodríguez-Romero A, Hernández-Santoyo A, Del Pozo Yauner L, Kornhauser A, Fernández-Velasco DA. Structure and inactivation of triosephosphate isomerase from Entamoeba histolytica. J. Mol. Biol. 322, 669-675 (2002).


Chánez-Cárdenas ME, Fernández-Velasco DA, Vázquez-Contreras E, Coria R, Saab-Rincón G, Pérez-Montfort R. Unfolding of triosephosphate isomerase from Trypanosoma brucei: Identification of intermediates and insight into the denaturation pathway using tryptophan mutants. Arch. Biochem. Biophys. 399, 117-129 (2002).


Fernández-Velasco DA. Cap. 8 Estructura y Propiedades de las Proteínas. Cap. 9 Funciones de las proteínas. En Bioquímica De Laguna 5ª Ed. Piña E. Y Laguna J. Ed. México Editorial El Manual Moderno/Facultad De Medicina (2002).



Colaboradores

Dra. Mariana Peimbert Torres

Dr. Julio Lenin Domínguez Ramírez

QFB. Luis M. Blancas Mejía

LIBB Luis A. Téllez Lima

Dr. Daniel Alejandro Fernández Velasco
Profesor Titular B
SNI: Nivel 2
Pride: C
Tel: +52-55-56232259
E-mail: fdaniel @ unam.mxmailto:fdaniel@unam.mx?subject=Desde%20la%20p%C3%A1gina%20del%20laboratorioshapeimage_1_link_0
Universidad Nacional Autónoma de México
Facultad de Medicina
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