Universidad Nacional Autónoma de México
Facultad de Medicina
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Dra. Georgina Garza Ramos Martínez

Doctora en Investigación Biomédica Básica (Bioquímica), UNAM.

Profesora Titular “B”

SNI-Nivel 2

E-mail: ggarza@laguna.fmedic.unam.mx

Tel: +52-55-56232275

Líneas de Investigación:


Estudios de las interacciones fisicoquímicas que determinan el plegamiento y asociación de proteínas oligoméricas.

 


Proyectos:


Estabilidad termodinámica y estabilidad cinética de la Triosafosfato isomerasa: Estudiar las transiciones conformacionales al equilibrio y bajo control cinético de la TIM de Schizosaccharomyces pombe y de Trypanosoma brucei, mediante técnicas espectroscópicas, funcionales, hidrodinámicas y calorimétricas.


Caracterización cinética y estructural de enzimas modificadoras de nitrilos y su aplicación biotecnológica: El proyecto está enfocado en estudiar la relación entre el estado de oligomerización, la actividad y la enantioselectividad de la nitrilasa de R. pyridinivorans. Se propone que la oligomerización de la nitrilasa depende del reconocimiento molecular mediado por las condiciones fisicoquímicas del medio. Mediante el ensamble de la nitrilasa en filamentos helicoidales se pretende obtener estructuras activas en un amplio rango de condiciones para su uso en la síntesis enantioselectiva de ácidos carboxílicos.

Otro modelo de estudio es la cianuro dihidratasa de B. pumilus, con la cual nos proponemos estudiar cómo el estado de oligomerización afecta la actividad de esta enzima y cuáles son las determinantes fisicoquímicas del proceso de oligomerización.


 

Colaboradores:


Biol. Alejandro E. Cáliz Rodríguez

Q.F.B. Julio César Quintana Rojas

Q.F.B. Ramiro Antonio Anaya Aguas

Dr. Ismael Bustos Jaimes

Dra. Rosario Muñoz Clares (Fac. de Química)

Dr. Rafael A. Zubillaga (UAM-Iztapalapa)



Publicaciones recientes:


Garza-Ramos, G. Mújica-Jiménez, C. and Muñoz-Clares, R.A (2013) PLoSONE 8(1): e54899. doi: 10.1371/journal.pone.0054899. Potassium and ionic strength effects on the conformational and thermal stability of potassium-dependent and potassium-independent aldehyde dehydrogenases. eISSN-1932-6203


Guzmán-Luna, V. and Garza-Ramos, G. (2012) Proteins 80, 1669-1682. The folding pathway of glycosomal triosephosphate isomerase: Structural insights into equilibrium intermediates. ISSN: 0887-3585


Rodríguez-Plaza, J. G., Villalón-Rojas, A., Herrera, S., Garza-Ramos, G., Torres-Larios, A., Amero, C., Zarraga-Granados, G., Gutiérrez-Aguilar, G., Lara-Ortíz, T., Polanco-González, C., Uribe-Carbajal, S., Coria, R., Peña-Díaz, A., Bredesen, D. E., Castro Obregón, S and Del Río, G. (2012) PLoS ONE 7(7):e40125.doi:10.1371/journal.pone.0040125. Moonlighting peptides with emerging function. eISSN-1932-6203


Camarillo-Cadena, M., Garza-Ramos, G., Peimbert, M., Polaina, J., Pérez-Hernández, G. and Zubillaga, R.A. (2012) Protein J. 31, 615-622. DOI 10.1007/s10930-012-9445-2. Additive effect of single amino acid replacement on the kinetic stability of β-Glucosidase B. ISSN: 1572-3887



Camarillo-Cadena, M., Garza-Ramos, G., Peimbert M., Pérez-Hernández, G. and Zubillaga, R.A. (2011) Protein J. 30, 318-323. Thermal denaturation of β-Glucosidase from Paenibacillus polymyxa procedes through a Lumry-Eyring mechanism. ISSN: 1572-3887



Serratos, N. Iris., Pérez-Hernández, G., Garza-Ramos, G., Hernández-Arana, A., González-Mondragón, E. and Zubillaga, R.A (2011) J. Mol. Biol. 405, 158-172.   Binding thermodynamics of phosphorylated inhibitors to Triosephosphate Isomerase and the contribution of electrostatic interactions. ISSN: 0022-2836

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