Líneas de investigación


Biocatálisis. Alostería. Bioquímica supramolecular.


En la línea de biocatálisis estamos trabajando con enzimas en medios no convencionales para la obtención de compuestos de interés biomédico e industrial. Uno de nuestros modelos es la lipasa de Bacillus pumilus GMA1. Otro de nuestros modelos son las nitrilasas, esto en claboración con la Dra. Georgina Garza-Ramos.


En cuanto a la alostería, nuestro laboratorio tiene una enorme experiencia con la glucosamina-6-fosfato desaminasa de Escherichia coli como modelo experimental. Esta enzima es un homohexámero activado alostéricamente por N-acetil-glucosamina-6-fosfato. En colaboración con el Dr. Mario L. Calcagno hemos analizado cinética y estructuralmente la transición cuaternaria de esta enzima. Los resultados no dejan de sorprendernos a pesar del amplio conocimiento que se tiene de esta enzima.


En los últimos años hemos fundado la línea de bioquímica supramolecular. En este campo estamos estudiando los mecanismos de asociación y disociación de las proteínas de la cápsides del Parvovirus B19. Esto nos permitirá diseñar estrategias para combatir infecciones causadas por estos agentes patógenos así como desarrollar nanomateriales de uso biomédico.


Estamos convencidos de que la mejor medicina es la investigación.



Estancias posdoctorales


Dra. Maribel Cayetano Cruz



Estudiantes en el grupo


  1. M.en C. Mayra Patricia Alcántara Sol

Nt. Erick Eduardo Bautista González

Est. Biól. Carlos Coffeen Cruz

Biól. Brenda Franco Marcelo

Q. Sac Nicté Gómez Barrera

Est. Biól. Fabián Hernández Ramírez

Q.B.P. Oscar Gabriel Herrera Talancón

Est. Biól. Brayan de Jesús Luna Reyes

M. en C. Jorge Ángel Marcos Víquez

  1. M.en C. Areli Morán García

M. en C. Hugo César Santillán Uribe

I.Q. Carla Lizbeth Segovia Trinidad

M.C. Josefina Valadez García


¿Te interesa participar? ¡Comunícate con nosotros!



Publicaciones recientes


- Martínez-González, A., Díaz-Sánchez, A.G., De La Rosa, L.A., Vargas-Requena, C., Bustos-Jaimes, I., Alvarez-Parrilla, E. (2017). Polyphenolic compounds and digestive enzymes, in vitro non-covalent interactions. Molecules 22(4), 669. DOI: 10.3390/molecules22040669.


- Morán-García, A.C., Rivera-Toledo, E., Echeverría, O., Vázquez-Nin, G., Gómez, B., Bustos-Jaimes, I. (2016). Peptide presentation on primate erythroparvovirus 1 virus-like particles: in vitro assembly, stability and immunological properties. Virus Res. 224, 12-18. DOI: 10.1016/j.virusres.2016.08.007.


- Rosas-Valdéz, M.E., Escalante, J., Bustos-Jaimes, I., Regla, I., Boto, A. (2016). Synthesis and modification of the amyloid peptide sequence 37-42 of Aβ42 (βAPP): Efficient synthesis of N-methylated peptides, expanding the tools for peptide research. J. Mex. Chem. Soc. 60, 125-134. PDF.


- Álvarez-Añorve, L.I., Gaugué, I., Link, H., Marcos-Viquez, J., Díaz-Jiménez, D.M., Zonszein, S., Bustos-Jaimes, I., Schmitz-Afonso, I., Calcagno, M.L., Plumbridge, J. (2016). Allosteric activation of E. coli glucosamine-6-phosphate deaminase (NagB) in vivo justified by intracellular amino sugar metabolite concentrations. J. Bact. 198,1610-1620. DOI: 10.1128/JB.00870-15.


- Sánchez-Rodríguez, S.P., Morán-García, A.C., Bolonduro, O., Dordick, J.S., Bustos-Jaimes, I. (2016). Enhanced assembly and colloidal stabilization of primate erythroparvovirus 1 virus-like particles for improved surface engineering. Acta Biomater. 35, 206-214. DOI: 10.1016/j.actbio.2016.02.024.


- Santillán-Uribe, J.S., Valadez-García, J., Morán-García, A.C. Santillán-Uribe, H.C., Bustos-Jaimes, I. (2015). Peptide display on a surface loop of human parvovirus B19 VP2: assembly and characterization of virus-like particles. Virus Res. 201, 1-7. DOI: 10.1016/j.virusres.2015.02.011.


- Sánchez-Rodríguez, S.P., Enrriquez-Avila, J.V. Soto-Fajardo, J.M., Peña-Montes, C., Bustos-Jaimes, I. (2015). In vitro encapsulation of heterologous dsDNA into human parvovirus B19 virus-like particles. Mol. Biotech. 57 (4), 309-317. DOI: 10.1007/s12033-014-9823-4.


- Montiel C., Bustos-Jaimes I. (2014). Procesos enzimáticos amigables con el ambiente. Revista Digital Universitaria 15 (12). PDF


- Montiel C., Bustos-Jaimes, I., Bárzana, E. (2013). Enzyme-catalyzed synthesis of heptyl-β-glycosides: Effect of water coalescence at high temperature. Bioresource Technol. 144, 135-140. DOI: 10.1016/j.biortech.2013.06.080.


- Peña-Montes, C., Mondragón-Tintor, M.E., Castro-Rodríguez, J.A., Bustos-Jaimes, I., Navarro-Ocaña, A., Farrés, A. (2013). Immobilization and biochemical properties of an enantioselective recombinant NStcI esterase of Aspergillus nidulans. Enzyme Res. 2013, Article ID 928913, 11 pages. DOI: 10.1155/2013/928913.


- Bustos-Jaimes, I., García-Torres, Y., Santillán-Uribe, H.C., Montiel C. (2013). Immobilization and enantioselectivity of Bacillus pumilus lipase in ionic liquids. J. Mol. Cat. B: Enzym. 89, 137-141. DOI: 10.1016/j.molcatb.2013.01.002.


- Sánchez-Rodríguez, S.P., Münch-Anguiano, L., Echeverría, O.M., Vázquez-Nin, G.H., Mora-Pale, M., Dordick, J.S., Bustos-Jaimes, I. (2012). Human parvovirus B19 virus-like particles: in vitro assembly and stability. Biochimie 94 (3), 870-878. DOI: 10.1016/j.biochi.2011.12.006.





Lista completa de publicaciones

Dr. Ismael Bustos Jaimes

Profesor Titular C

Doctor en Ciencias Bioquímicas

Ex-becario de la Fundación Alexander von Humboldt

PRIDE C

Tel: +52-55-56232260

E-mail: ismaelb @ unam.mx

Modelo estructural de la lipasa de Bacillus pumilus GMA1

Superficie electrostática de la cápside del B19V

Regreso a la página del LFQIPLFQIP.htmlLFQIP.htmlshapeimage_1_link_0
Page in EnglishIsmael-e.htmlIsmael-e.htmlshapeimage_2_link_0
EnglishIsmael-e.htmlIsmael-e.htmlshapeimage_3_link_0

Micrografía electrónica de una cápside recombinante

Micrografía de fuerza atómica de partículas tipo virus

Flurescencia de partículas tipo virus marcadas con bimano (izquierda)