La aldolasa cataliza la transformación de la FRUCTOSA-1,6-BISFOSFATO en gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona-3-fosfato. Las aldolasas se clasifican según su mecanismo de reacción en:

Clase I:

Están presentes en animales y plantas, catalizan la formación de las dos triosas fosfato en los siguientes pasos:

1.- formación del complejo enzima-sustrato (ES).

sitio activo de la aldolasa

residuo de lisina

Figura: representación de la formación del complejo ES en la aldolasa de clase I

2.-Se provoca la reacción del carbonilo de la FRUCTOSA-1,6-BISFOSFATO con el grupo e-amino de la lisina en el sitio activo para formar un intermediario cation imina (-C==N⁺H-(CH₂)₄) que es una base de Shift protonada

3.- Ruptura del enlace entre los C3 y C4 del azúcar, con la formación de una enamina y la liberación del GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO.

4.- Protonación de la enamina para formar su tautómero, el cation imina (base de Shift protonada).

5.- Hidrólisis del cation imina, liberación DIHIDROXIACETONAFOSFATO y regeneración de la enzima libre.

Clase II:

Sólo se encuentran en algas, hongos y algunas bacterias. Estabilizan al grupo carbonilo por medio de Zn²⁺ o Fe²⁺ en vez de hacerlo por medio de una base de Shift como en la clase I.

Ambas aldolasas presentan cinéticas de tipo uni-bi y son estereoespecíficas.

El porqué existen dos tipos de aldolasa es una observación controversial, pues se supone que la glucólisis es una ruta ancestral. Originalmente se propuso que las de clase I se encontraban sólo en organismos avanzados y que las de clase II, son un tipo de enzimas primitivas, menos eficientes que las de clase I. Pero, la descripción de que en algunos organismos se expresan simultáneamente las dos clases, sugiere que ambos tipos son igualmente antiguos; probablemente este hecho sea un ejemplo de la antigua redundancia metabólica que la evolución ha eliminado de la mayoría de los organismos contemporáneos.

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