La
deshidrogenasa láctica (DHL) cataliza la conversión del
piruvato a lactato y viceversa. Fue una de las primeras enzimas de las que se
encontraron isoenzimas que se pueden separar por
electroforesis. Sus cinco isoenzimas están formadas por cuatro polipéptidos de 35kD
cada uno, de los cuales hay dos clases: M y H y se encuentran en diferentes
proporciones en cada una de las isoenzimas como
sigue:
M4, M3H, M2H2,
MH3, H4.
La DHL con subunidades H predomina en tejidos aeróbicos como el corazón,
tiene mayor afinidad por el piruvato y es inhibida por concentraciones elevadas
del mismo.
La DHL con subunidades M predomina en tejidos anaerobios como el
músculo estriado y el hígado. Esta especie tiene baja afinidad por el piruvato
y no es inhibida por concentraciones elevadas del mismo.
En condiciones
aeróbicas el ácido pirúvico pasa del citoplasma al
interior de la mitocondria por medio de un porina que
se localiza en la membrana externa mitocondrial. La piruvato translocasa permite el transporte del piruvato del espacio intermembranal al interior de la mitocondria; al mismo
tiempo que se transporta un protón en la misma dirección (simporte).
En la matriz mitocondrial, el complejo multienzimático
piruvato deshidrogenasa (PDH), cataliza
la descarboxilación del piruvato y su
deshidrogenación irreversible.
Los grupos acetilo ingresan en el ciclo de ácido cítrico como Acetil-coenzima A (Ac-CoA):
El Ac-CoA es sintetizado a partir de
piruvato a través de una descarboxilación oxidativa catalizada por el complejo multienzimático
de la piruvato deshidrogenasa (PDH)
En general los complejos multienzimáticos son grupos
de enzimas asociados de manera no covalente, que catalizan dos o más pasos
secuenciales en una vía metabólica. El complejo multienzimático de la PDH consiste de tres enzimas:
piruvato deshidrogenasa (E1), dihidrolipoil
transacetilasa (E2) y dihidrolipoil
deshidrogenasa (E3).
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Última
actualización: 27 de Septiembre de 2003
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