Deshidrogenasa láctica

 

La deshidrogenasa láctica (DHL) cataliza la conversión del piruvato a lactato y viceversa. Fue una de las primeras enzimas de las que se encontraron isoenzimas que se pueden separar por electroforesis.  Sus cinco isoenzimas están formadas por cuatro polipéptidos de 35kD cada uno, de los cuales hay dos clases: M y H y se encuentran en diferentes proporciones en cada una de las isoenzimas como sigue:

 

M4, M3H, M2H2, MH3, H4.

 

 

La DHL con subunidades H predomina en tejidos aeróbicos como el corazón, tiene mayor afinidad por el piruvato y es inhibida por concentraciones elevadas del mismo.

 

La DHL con subunidades M predomina en tejidos anaerobios como el músculo estriado y el hígado. Esta especie tiene baja afinidad por el piruvato y no es inhibida por concentraciones elevadas del mismo.

 

En condiciones aeróbicas el ácido pirúvico pasa del citoplasma al interior de la mitocondria por medio de un porina que se localiza en la membrana externa mitocondrial. La piruvato translocasa permite el transporte del piruvato del espacio intermembranal al interior de la mitocondria; al mismo tiempo que se transporta un protón en la misma dirección (simporte). En la matriz mitocondrial, el complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa (PDH), cataliza la descarboxilación del piruvato y su deshidrogenación irreversible.

 

 

Los  grupos acetilo ingresan en el ciclo de ácido cítrico como Acetil-coenzima A (Ac-CoA):

 

El Ac-CoA es sintetizado a partir de piruvato a través de una descarboxilación oxidativa catalizada por el complejo multienzimático de la piruvato deshidrogenasa (PDH)

 

En general los complejos multienzimáticos son grupos de enzimas asociados de manera no covalente, que catalizan dos o más pasos secuenciales en una vía metabólica. El complejo multienzimático de la PDH consiste de tres enzimas: piruvato deshidrogenasa (E1), dihidrolipoil transacetilasa (E2) y dihidrolipoil deshidrogenasa (E3).

 

 

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Dr. Edgar Vázquez-Contreras

Instituto de Química, UNAM

 

 

 

 

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Última actualización: 27 de Septiembre de 2003

 

 

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