Estructura terciaria de las proteínas globulares

 

La estructura primaria de una cadena polipeptídica determina su estructura terciaria. La estructura terciaria se refiere al plegamiento de dominios, que son las unidades básicas de estructura y función, y el arreglo final de los dominios en el polipéptido. La estructura de las proteínas globulares es solución acuosa es compacta, con una gran densidad (empaquetamiento) de los átomos en el núcleo de la molécula. Las cadenas hidrofóbicas se encuentran en el interior, por el contrario, los grupos hidrofílicos se encuentran generalmente en la superficie de la molécula. Todos los grupos hidrofílicos, incluyendo los que forman parte del enlace peptídico, están involucrados en la formación de puentes de hidrógeno o interacciones electrostáticas de otro tipo. De hecho, la función de la estructura secundaria (hélices-a y hojas b), es proveer de la máxima posibilidad para hacer este tipo de interacciones en el interior de la proteína, evitando así que moléculas de agua queden atrapadas inespecíficamente en el interior de las proteínas, interrumpiendo su integridad. A continuación se muestran proteínas cuya estructura terciaria está compuesta en su mayoría de hélices-alfa, hojas beta o su combinación:

 

Subunidad de la hemoglobina (principalmente hélices-a), dominio VL de una inmunoglobulina (principalmente hojas b), triosafosfato isomerasa (hélices-a y hojas b)

 

*    Dominios

 

*    Interacciones que estabilizan la estructura terciaria

 

*    Papel de las chaperonas en el plegamiento

 

*    Estructura cuaternaria de las proteínas

 

 

Regresa a la estructura de las proteínas

 

BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR EN LÍNEA

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Dr. Edgar Vázquez-Contreras

Instituto de Química, UNAM

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Última actualización: 02 de Octubre de 2003

 

 

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