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La reacción
que cataliza la fosfoglicerato mutasa
(PGM), se lleva a cabo en cuatro pasos.
1.- El ácido 3 fosfoglicérico se une a la enzima fosforilada
en el residuo histidina 8.
2.-El grupo fosfato de la enzima
se transfiere al substrato resultando un intermediario 2,3 bifosfoglicerato
(2,3BPG).
3 y 4.- El complejo se descompone
para dar al 2 fosfoglicerato (2-fosfoglicerato) y la regeneración de la enzima fosforilada.
Ocasionalmente
el 2,3BPG se disocia de la enzima, dejándola en forma inactiva, cantidades
traza de este compuesto, pueden regenerar a la fosfoenzima por la reacción reversa.
El 2,3BPG específicamente se une
a la desoxihemoglobina y altera su afinidad por el
oxígeno de la hemoglobina. La concentración de 2,3BPG en los eritrocitos es
mucho mayor (»5mM),
que las trazas necesarias para regenerar a la PGM; los eritrocitos sintetizan y
degradan este compuesto por una desviación de la vía glucolítica.
La 2,3-difosfoglicerato mutasa
cataliza la transferencia del grupo fosforil de C1 a C2 del 1,3-bisfosfoglicerato.
El 2,3BPG resultante es hidrolizado a 3-fosfoglicerato (3-fosfoglicerato) por
la 2,3-difosfoglicerato fosfatasa.
La velocidad de la glucólisis afecta la afinidad de la hemoglobina a través de
la generación de 2,3BGP. Consecuentemente, se afecta la capacidad de la sangre
para transportar oxígeno.
Para
ver la estructura tridimensional de la fosfoglicerato mutasa
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a las reacciones de la glucólisis
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Última
actualización: 03 de Octubre de 2003
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