La
fosfoglucosa isomerasa (PGI), anteriormente llamada
GLUCOSA-6-FOSFATO isomerasa es una enzima que cataliza la isomerización de una aldosa,
la GLUCOSA-6-FOSFATO en una cetosa, la FRUCTOSA-6-FOSFATO; la reacción se lleva a
cabo en cinco pasos para los cuales la enzima necesita abrir el anillo de la
glucosa, para hacer la isomerización y posteriormente cerrarlo convirtiéndola
el gructosa-6-fosfato.
1.-Formación del complejo ES.
2.- Un ácido, presumiblemente el
grupo e-amino
de una lisina de la enzima, cataliza la apertura del
anillo.
3.- Una base, presumiblemente el carboxilato de un ácido glutámico de la enzima, retira el
protón ácido del C2 del azúcar para formar un intermediario cis-enediolato
(este protón es ácido porque ocupa una posición a con
respecto al carbonilo).
4.- El protón es reemplazado en
C1. Los protones retirados por bases, son lábiles y
se recambian rápidamente con el solvente.
5.- El anillo se cierra para
formar el producto, el cual es posteriormente liberado.
La PGI
requiere de Mg2+ para su actividad y el pH óptimo para la reacción
es de 6.7 y 9.3 por lo que se sugiere que los aminoácidos que participan en la
misma son una histidina y una lisina respectivamente; el cambio en energía
libre de esta reacción es de –1.7kJ/mol, por esto es
fácilmente reversible.
Para
ver la estructura tridimensional de la fosfoglucosa isomerasa
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a las reacciones de la glucólisis
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Última
actualización: 03 de Octubre de 2003
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