DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS

 

La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos ingeridos en la dieta, son hidrolizados  primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado.

 

La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.

 

En el estómago, la pepsina (MW 33kD), de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el pepsinógeno (MW 40kD) por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.

 

A medida que los contenidos ácidos del estómago pasan al intestino delgado, se dispara la síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH alrededor de 7.0. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del intestino (duodeno) se libera la hormona colecistocinina, que estimula la liberación de muchas enzimas pancreáticas cuya actividad catalítica se realiza entre 7 y 8 unidades de pH. El jugo pancreático secretado al intestino delgado aporta los zimógenos de tripsina, quimotripsina, tripsinógeno, carboxipeptidasas A y B y elastasa.

 

Por ejemplo, el quimotripsinógeno (MW 24kD) da origen a la quimotripsina  por separación de 2 dipéptidos. Este precursor es una cadena de 245 aminoácidos que se mantiene unida por dos puentes disulfuro intracatenarios. Su conversión a alfa-quimotripsina se debe a la hidrólisis enzimática de 4 enlaces peptídicos por acción de la tripsina y quimotripsina consecutivamente:

 

La pancreatitis, condición dolorosa y a menudo fatal, se caracteriza por la activación prematura de proteasas secretadas por el páncreas.

 

La quimotripsina hidroliza enlaces peptídicos que contiene grupos carbonilo de aminoácidos  aromáticos.

 

 

 

      1                            122              136                    201                 245

 

 

      Cys--------S-----S---- Cys            Cys------S----S------ Cys

 

        Tripsina

     1               14  15 16 122             136    147 148      201                  245

 

 

 

      Cys-------S------S---- Cys            Cys------S----S------ Cys

 

                                                     Quimotripsina

 

1             13        16 122             136    146    149          201                    245

 

 

      Cys-------S----S---- Cys              Cys------S----S------ Cys

 

Quimotripsinógeno

 

Figura: formación del quimotripsinógeno.

 

 

El tripsinógeno (MW 24kD), da origen a la tripsina por separación de un hexapéptido del amino-terminal por acción de la enterocinasa. La tripsina hidroliza enlaces en los que intervienen Arg y Lys.

 

Carboxipeptidasa A (MW 34kD), contiene Zn2+, hidroliza casi todos los tipos de enlaces peptídicos en los cuales intervengan carboxilos terminales.

 

Como resultado de la acción de la pepsina en el estómago seguida de la acción de las proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos cortos de diversos tamaños y aminoácidos  libres. Los péptidos se degradan para dar aminoácidos libres por acción de las peptidasas de la mucosa intestinal, particularmente la leucin-amino-peptidasa, que también contiene Zn2+, y separa los restos amino-terminales de los péptidos. Los aminoácidos libres resultantes, son excretados al torrente sanguíneo, de ahí alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior, incluida su degradación.

 

Las proteínas endógenas también tienen que degradarse, al parecer después de un tiempo (que depende de la velocidad con la que catalizan su reacción y dependiendo si son o no enzimas constitutivas), poco a poco adquieren señales como desaminación o metilación que indican a las proteasas el momento de la degradación.

 

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Dr. Edgar Vázquez-Contreras

Instituto de Química, UNAM

 

 

 

 

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Última actualización: 03 de Octubre de 2003

 

 

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