La mayoría de
los aminoácidos ingeridos en la dieta de los vertebrados, se hallan principalmente
en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutas
metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos
ingeridos en la dieta, son hidrolizados
primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto
intestinal. Estas enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e
intestino delgado.
La digestión de proteínas comienza en el estómago. La
entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina,
la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta
acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que
ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan
a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de
proteína sea más accesible.
En el
estómago, la pepsina (MW 33kD), de una sola cadena, es secretada en forma de su
zimógeno, el pepsinógeno (MW
40kD) por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno
se convierte en pepsina por el corte (catalizado por
la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es
favorecido por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina no es muy específica,
hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque
también lo hace donde hay Met y Leu.
El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A
este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla
de las enzimas que cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se
denominan exopeptidasas.
A medida que
los contenidos ácidos del estómago pasan al intestino delgado, se dispara la
síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas
para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH
alrededor de 7.0. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del
intestino (duodeno) se libera la hormona colecistocinina,
que estimula la liberación de muchas enzimas pancreáticas cuya actividad
catalítica se realiza entre 7 y 8 unidades de pH. El jugo pancreático secretado
al intestino delgado aporta los zimógenos de
tripsina, quimotripsina, tripsinógeno,
carboxipeptidasas A y B y elastasa.
Por ejemplo,
el quimotripsinógeno (MW 24kD) da origen a la quimotripsina por
separación de 2 dipéptidos. Este precursor es una
cadena de 245 aminoácidos que se mantiene unida por dos puentes disulfuro intracatenarios. Su conversión
a alfa-quimotripsina se debe a la hidrólisis enzimática de 4 enlaces peptídicos
por acción de la tripsina y quimotripsina
consecutivamente:
La
pancreatitis, condición dolorosa y a menudo fatal, se caracteriza por la
activación prematura de proteasas secretadas por el
páncreas.
La quimotripsina hidroliza enlaces peptídicos
que contiene grupos carbonilo de aminoácidos
aromáticos.
1 122 136 201
245
Cys--------S-----S---- Cys Cys------S----S------ Cys
Tripsina
1
14 15 16 122
136 147 148 201
245
Cys-------S------S---- Cys Cys------S----S------ Cys
Quimotripsina
1 13
16 122 136 146 149 201 245
Cys-------S----S---- Cys Cys------S----S------ Cys
Quimotripsinógeno
Figura: formación del quimotripsinógeno.
El tripsinógeno (MW 24kD), da origen a la tripsina por
separación de un hexapéptido del amino-terminal por
acción de la enterocinasa. La tripsina hidroliza
enlaces en los que intervienen Arg y Lys.
Carboxipeptidasa A (MW 34kD), contiene Zn2+,
hidroliza casi todos los tipos de enlaces peptídicos
en los cuales intervengan carboxilos terminales.
Como resultado
de la acción de la pepsina en el estómago seguida de la acción de las proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos cortos de diversos tamaños y aminoácidos libres. Los péptidos
se degradan para dar aminoácidos libres por acción de las peptidasas
de la mucosa intestinal, particularmente la leucin-amino-peptidasa, que también contiene Zn2+, y separa
los restos amino-terminales de los péptidos. Los
aminoácidos libres resultantes, son excretados al torrente sanguíneo, de ahí
alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior,
incluida su degradación.
Las proteínas
endógenas también tienen que degradarse, al parecer después de un tiempo (que
depende de la velocidad con la que catalizan su
reacción y dependiendo si son o no enzimas constitutivas), poco a poco
adquieren señales como desaminación o metilación que
indican a las proteasas el momento de la degradación.
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actualización: 03 de Octubre de 2003
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