Piruvato cinasa

 

La piruvato cinasa (PK), cataliza la segunda fosforilación a nivel de substrato en la glucólisis, en la cual hay formación de ATP mediante la hidrólisis del enlace fosfato de alta energía en el FOSFOENOLPIRUVATO para formar piruvato, que es un metabolito de encrucijada que posteriormente es utilizado para múltiples fines. Esta reacción tiene un cambio en la energía libre de –61.9, por lo que es irreversible. La enzima necesita de dos cationes para catalizar la formación de ATP y piruvato, K+ y Mg2+. El mecanismo descrito para la catálisis de la PK consiste de dos pasos:

 

1.- Un oxígeno b del grupo fosforilo del ADP ataca nucleofílicamente al fósforo del FOSFOENOLPIRUVATO, formando un enol piruvato y ATP. En esta reacción, se conserva la energía de la hidrólisis del FOSFOENOLPIRUVATO.

 

2.- En enol piruvato se transforma en piruvato. Esta tautomerización ceto-enol es suficientemente exergónica para acoplar la síntesis de ATP.

 

Existen varias isoenzimas de piruvato cinasa en la mayor parte de los organismos; estas isoenzimas  presentan regulación alostérica positiva por la acción de la F2,6P, que aumenta la afinidad de la enzima por su substrato y acelera la reacción

 

La proteína cinasa dependiente de AMPc, fosforila y desfosforila a la piruvato cinasa. Esto es otra forma de regulación por modificación covalente; la piruvato cinasa es menos activa cuando está fosforilada.

 

 

El ácido pirúvico puede seguir varios caminos metabólicos dependiendo de las condiciones de la célula:

 

 

Bajo condiciones aeróbicas, el ácido pirúvico se descarboxila y se une a la coenzima A para formar acetil coA.

 

Cuando las condiciones anaeróbicas están presentes, se reduce para formar ácido láctico. En las levaduras, existe otra vía metabólica que es la fermentación alcohólica, en la que se produce etanol en vez de ácido láctico.

 

Para ver la estructura tridimensional de la piruvato cinasa

 

Regresa al piruvato y la Acetil-CoA

 

Regresa a descarboxilación piruvato

 

 

Regresa a las reacciones de la glucólisis

 

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Dr. Edgar Vázquez-Contreras

Instituto de Química, UNAM

 

 

 

 

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Última actualización: 14 de Octubre de 2003

 

 

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