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La piruvato cinasa (PK), cataliza la segunda
fosforilación a nivel de substrato en la glucólisis, en la cual hay formación
de ATP mediante la hidrólisis del enlace fosfato de alta energía en el
FOSFOENOLPIRUVATO para formar piruvato, que es un metabolito de encrucijada que
posteriormente es utilizado para múltiples fines. Esta reacción tiene un cambio
en la energía libre de –61.9, por lo que es irreversible. La enzima necesita de
dos cationes para catalizar la formación de ATP y piruvato, K+
y Mg2+. El mecanismo descrito para la catálisis de la PK consiste de
dos pasos:
1.- Un oxígeno b del
grupo fosforilo del ADP ataca nucleofílicamente
al fósforo del FOSFOENOLPIRUVATO, formando un enol
piruvato y ATP. En esta reacción, se conserva la energía de la hidrólisis del
FOSFOENOLPIRUVATO.
2.- En enol
piruvato se transforma en piruvato. Esta tautomerización
ceto-enol es suficientemente
exergónica para acoplar la síntesis de ATP.
Existen varias
isoenzimas de piruvato cinasa
en la mayor parte de los organismos; estas isoenzimas presentan regulación alostérica positiva por
la acción de la F2,6P, que aumenta la afinidad de la
enzima por su substrato y acelera la reacción
La proteína cinasa dependiente de AMPc, fosforila
y desfosforila a la piruvato cinasa.
Esto es otra forma de regulación por modificación covalente; la piruvato cinasa es menos activa cuando está fosforilada.
Bajo
condiciones aeróbicas, el ácido pirúvico se descarboxila y se une a la coenzima A para formar acetil coA.
Cuando las
condiciones anaeróbicas están presentes, se reduce para formar ácido láctico. En las
levaduras, existe otra vía metabólica que es la fermentación alcohólica, en la
que se produce etanol en vez de ácido láctico.
Para
ver la estructura tridimensional de la piruvato cinasa
Regresa
al piruvato y la Acetil-CoA
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Última
actualización: 14 de Octubre de 2003
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