Estructura y función de la hemoglobina

 

 

          La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre, en donde se principal función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. La hemoglobina A, la principal en los adultos, está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenas alfa y dos beta) que se mantienen unidas por medio de interacciones no covalentes. Cada subunidad posee estructuras helicoidales y sitio para el hemo como se describió para la mioglobina. Aún así, la hemoglobina tetramérica es mas complicada estructural y funcionalmente que la mioglobina. Por ejemplo, la hemoglobina puede transportar CO2 desde los tejidos desde los tejidos hasta los pulmones y de manera inversa llevar Oxígeno a los tejidos desde los pulmones; además, las propiedades de unión de Oxígeno son reguladas en la hemoglobina por efectores alostéricos.

 

 

Estructura cuaternaria de la hemoglobina.

 

          El tetrámero de la hemoglobina puede ser considerado de un dímero de dímeros (ab)1 y  (ab)2, los números denotan a cada uno de los dímeros. Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dímeros, se mantienen unidas por medio de interacciones hidrofóbicas. Los residuos de aminoácidos hidrofóbicos, se localizan no sólo en el interior de la molécula, sino en una región de superficie de la molécula que hace contacto con la otra subunidad para formar al dímero (ab).  Enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno también ayudan a estabilizar a la unidad (ab). Por el contrario, los dos dímeros están unidos débilmente, por medio de enlaces polares, de tal suerte que pueden separarse uno del otro. Estas interacciones débiles dan origen a diferentes posiciones relativas en la desoxi y oxihemoglobina.

 

 

Forma T.

 

          La forma desoxi de la hemoglobina se denomina “T” o tensa. En esta conformación los dos dímeros (ab) interactúan por medio de una red de enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno, que impiden el movimiento de las cadenas polipeptídicas. La forma T posee por tanto baja afinidad por el oxígeno.

 

 

Forma R.

 

 

          La unión del oxígeno a la hemoglobina causa la ruptura de algunos de los enlaces ionicos y puentes de hidrógeno que existen entre el dímero (ab). Esto lleva a la estructura denominada “R” o relajada, en la cual el polipéptido posee mayor libertad de movimiento, de ahí que esta forma sea más afín por el Oxígeno.

 

     Interacciones                    Interacciones                         Algunas interacciones

     débiles entre                      fuertes entre                         se han roto entre

      los dímeros                      las subunidades                    los dímeros

ab1    4O2      ab1

 

    ab2    4O2        ab2

forma T                                forma R

 

Figura: representación de las modificaciones que ocurren durante la oxidación de la hemoglobina.

                                                                                                                            

 

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Dr. Edgar Vázquez-Contreras

Instituto de Química, UNAM

 

 

 

 

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Última actualización: 14 de octubre de 2003

 

 

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