Semblanza: Doctorado en Ciencias Químicas (Universidad Autónoma Metropolitana-Iztalapa, 1997) Maestría en Biología Experimental (Universidad Autónoma Metropolitana -Iztalapa, 1994) Licenciatura en Biología (Universidad Nacional Autónoma de México, 1990)
Áreas de interés:
Los sistemas biológicos pueden ser descritos como sistemas químicos acoplados de altísima complejidad, cuyo comportamiento incluye dos características esenciales: la auto-reproducción y el metabolismo. Invariablemente, en cada uno de los procesos químicos que sustentan a estas dos propiedades se encuentra el desempeño altamente especializado de las proteínas. Así, en la visión molecular actual sobre la vida, las proteínas toman su lugar como sofisticadas y versátiles obreras que se encargan de operar la fabulosa maquinaria química que constituye la fábrica celular.
Como requisito previo para su funcionamiento, la gran mayoría de proteínas requieren plegarse para adquirir una conformación espacial definida, la conformación nativa. Invariablemente, esta conformación biológicamente activa ejerce su función (catálisis enzimática, defensa, señalización, transportación) a través de eventos de asociación molecular de alta especificidad y afinidad. Estos procesos de plegamiento y de reconocimiento molecular están altamente relacionados, ya que en su conducción operan básicamente las mismas fuerzas moleculares, si bien con un componente de entropía de mezclado exclusivo de la asociación. Dado que la suma de estas fuerzas moleculares es lo que a final de cuentas hace a un sistema termodinámicamente "viable", la determinación de la contribución específica de cada una de ellas a la estabilidad es uno de los aspectos más críticos en relación a nuestra comprensión del funcionamiento proteico. ¿Esta estabilidad es debida principalmente al efecto hidrofóbico, o a interacciones estereoespecíficas, tales como puentes salinos y de hidrógeno, o a una combinación que varía entre tipos de sistemas? Aunque esta interrogante ha sido abordada en diversas ocasiones, la respuesta está aún lejos de ser clara.
Nuestros estudios se centran en la comprensión de las bases moleculares y energéticas del plegamiento de proteínas y del reconocimiento molecular. Por su enorme complejidad, el descifrar los mecanismos de plegamiento y reconocimiento constituye uno de los retos más formidables de la bioquímica moderna; por su enorme peso biológico, representa uno de los pasos claves en la naciente era de la biotecnología molecular.
Central en el estudio del plegamiento y reconocimiento molecular es la conexión entre propiedades estructurales y energéticas. Este problema lo abordamos usando acercamientos teórico-experimentales.
Experimentalmente, tratamos de caracterizar en detalle la energética de plegamiento de proteínas y de formación de complejos de diversa naturaleza. Dentro de los tipos de complejos que hemos estudiado se cuentan proteína-carbohidrato, proteína-ácido nucleico, proteína-proteína y proteína-lípido. Las poderosas técnicas calorimétricas de alta precisión son nuestra principal herramienta de trabajo, aunque también hacemos uso frecuente de técnicas espectroscópicas como dicroísmo circular, fluorescencia, dispersión dinámica de luz y absorción diferencial.
Del lado teórico, intentamos relacionar los parámetros energéticos medidos experimentalmente con propiedades estructurales de los sistemas en estudio. Hasta el momento, nos hemos centrado principalmente en el desarrollo de modelos de área superficial, que aunque de partición conceptual simple, han brindado información sustancial sobre las bases energético-estructurales de diferentes tipos de sistemas proteicos. En búsqueda de explicaciones más rigurosas, recientemente hemos iniciado estudios basados en mecánica molecular y modelos de solvatación implícita.
Nuestros estudios incluyen una sublínea "adicional", que consiste en la caracterización bioquímica de proteínas de nuevo descubrimiento, con el fin de contar con una fuente de "alimentación" continua de nuevos sistemas de estudio.