Segundo Simposio
sobre Proteínas
Plegamiento
México

Octubre 19-21 2005

Ciudad

Universitaria

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Registro

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Andrés Hernández Arana

Profesor del Departamento de Química. Universidad Autónoma Metropolitana Iztapalapa, México.

correo-e: aha@xanum.uam.mx

Áreas de interés:
Plegamiento de proteínas

Conferencia
Estado de transición del plegamiento de proteínas

Resumen
En una superficie que represente la energía de las diversas conformaciones de una macromolécula, un estado de transición comprendería el colectivo de conformaciones presentes en un "paso" que conecta dos macro estados de la molécula ubicados en "valles" (mínimos locales de energía). Los estados de transición son barreras de energía (energía libre) que determinan la velocidad de los cambios conformacionales conducentes al equilibrio termodinámico. Una distribución de Boltzmann de los estados indica que un estado de transición está escasamente poblado, por lo que el estudio experimental de sus características se hace a través de la medición de la cinética de dichos cambios. En particular, en los fenómenos de plegamiento (folding) y desplegamiento (unfolding) de las proteínas, es común determinar el efecto de la concentración de algún agente desnaturalizante, tal como el cloruro de guanidinio, sobre las velocidades de reacción en la transición N (estado plegado) ⇔ U (forma desplegada). A partir de experimentos de este tipo es posible inferir la cantidad de área que se ve expuesta al disolvente cuando se forma el estado de transición (ET), en relación al área correspondiente en el estado N. De manera semejante, la dependencia con la temperatura de la cinética de la reacción de plegamiento proporciona información acerca del grado de "compactación" estructural alcanzado en ET. Empleados en conjunto, los estudios de tipo cinético y la caracterización de propiedades termodinámicas en el equilibrio permiten inferir la presencia, en caso de que ocurra, de intermediarios estables en la ruta N ⇔ U, aunque tales estados no sean detectables directamente en la cinética. Es posible realizar un análisis más fino de la estructura de los ET introduciendo mutaciones individuales en varias zonas de la macromolécula y comparando el comportamiento cinético de las mutantes con el de la proteína silvestre.

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